Ферменты – белки – катализаторы

Каталитическая функция – одна из важнейших функций белков. Все биохимические реакции протекают с огромной скоростью благодаря участию ферментов.

Ферменты (энзимы) – это специфические белки, которые присутствуют во всех живых организмах и играют роль биологических катализаторов.

Химические реакции в живой клетке протекают при определенной температуре, нормальном давлении и определенной кислотности среды. В таких условиях реакции синтеза или распада веществ протекали бы в клетке очень медленно, если бы не подвергались воздействиям ферментов.

Все процессы в живом организме прямо или косвенно осуществляются с участием ферментов. Например, под их действием составные компоненты пищи (белки, жиры, углеводы) расщепляются до более простых соединений, из которых синтезируются новые, свойственные данному виду макромолекулы. Поэтому нарушения образования и активности ферментов нередко ведут к возникновению тяжелых болезней.

Отличие ферментов и катализаторов:

1. Скорость ферментативного катализа намного выше

2. Ферменты обладают высокой специфичностью

3. Ферменты работают в мягких условиях (низкая температура, обычная среда)

4. Ферменты – саморегулирующая система. Свойство позволяет приспосабливаться организму к действию различных факторов

Строение ферментов

1. Ферментам присущи все уровни организации как и белкам. Ферменты внешнего обмена – в третичной структуре, ферменты внутреннего обмена – работает в четвертичной структуре.

2. Ферменты бывают простые (особая часть – сочетание нескольких аминокислотных остатков – активный центр, в нем происходит химическое превращение субстрата – пепсин, трипсин) и сложные (имеют ко – фактор (кофермент) – небелковую часть и белковую часть -апофермент) Предшественниками многих коферментов являются витамины (пр. тиамин пирофосфат)

3. Центры фермента:

3.1 Активный центр фермента – участок, который отвечает за прохождение реакции.

Активный центр формируются обычно из 12-16 аминокислотных остатков полипептидной цепи.

На активный центр приходиться маленькая часть фермента, а остальная часть – 100 амк. остатков обеспечивают 3-х мерную организацию всей молекулы и защищают активный центр от внешнего воздействия

Молекулярная масса фермента в сотни раз больше субстрата

Сам активный центр – это трехмерное образование.

Активный центр имеет форму узкого углубления или щели, чтобы туда не попала вода

Специфичность фермента зависит от строго определенного расположения атомов в активном центре.

3.2Субстратный центр – (контактный, якорный) – участок активного центра отвечает за присоединение субстрата, т.е. он находит свой субстрат за счет образования связи в строгой геометрии.

3.3. Аллостерический центр – регулятор. Принимает участие в таких свойствах фермента как активирование и ингибирование и в саморегуляции фермента

Механизм действия фермента

Е+S= ES=ES¹=EP=E+P

Где Е – энзим,

S – субстрат,

ES- энзим-субстратный комплекс

ES¹- энзим преобразованный субстрат

EP – энзим продукт реакции

E+P – распадается на фермент и новый субстрат

Свойства ферментов

1. Белковая природа

2. Амфотерность

3. Термолабильность – свойство ферментов реагировать на изменение температуры изменением своей активности. Существует оптимальная температура, при которой фермент проявляет повышенную активность. Пр. человек -36,6; голубь – 41,5

Лихорадка – это защитный механизм, направленный против инфекционных агентов, т.к. их ферменты инактивируются, но ферменты хозяина тоже претерпевают изменение

4. Активность фермента зависит от кислотности среды, при которой фермент проявляет повышенную активность. Пепсин рН = 1,5-2,5; амилаза рН = 6,8-7,2; липаза рН = 7-8

5. Специфичность ферментов: Фермент катализирует только определенную реакцию или действует только на один тип связи.

6. Существуют определенные активаторы, которые повышают деятельность ферментов и скорость реакции.(ионы Na, K, Mg, Ca, анионы Ce – активируют амилазу слюны.)

Механизм действия ионов:

1. входит в состав активного центра фермента

2. выполняет роль мостика между ферментом и субстратом

3. присоединяют ко-фермент и апофермент

4.стабилизируют третичную структуру фермента

Ингибиторы – химические вещества, понижающие действие фермента и скорость ферментативной реакции.

Факторы, определяющие активность фермента

1. Степень насыщенности фермента субстратом до определенного предела

2. Угнетение фермента продуктами реакции через аллостерический центр

3. Изменение рН среды

4. Изменение температуры

5. применение активаторов и ингибиторов

Распределение ферментов в клетки

1. Во всех клетках организма обнаружены ферменты, синтезирующие белки, нуклеиновые кислоты, фермента энергетического обмена, фермента образования мембран.

2. Есть специализированные клетки, отличающиеся по ферментативному набору. Пр.: клетки островков Лангерганса в поджелудочной железе снабжают ферментами биосинтеза инсулина и глюкагона.

3. В клетке имеются отсеки, отличающиеся набором ферментов. Одни ф. находятся в цитоплазме, а другие фиксированы на мембранах.

4. Про-ферменты – ферменты в неактивном состоянии в виде предшественников (пепсиноген – пепсин, хемотрепсиноген - хемотрепсин)

Материал с сайта http://www.biologes.ru.