Материя и энергия во вселенной связаны знаменитым уравнением Эйнштейна e = mc₂, где e — энергия, m — масса, c — скорость света, представляющая собой постоянную величину. Уравнение Эйнштейна дает теоретическое обоснование процесса превращения материи в энергию, происходящего в атомной бомбе или ядерном реакторе. Однако в привычной повседневной обстановке материя и энергия разделены и разграничены. Материя занимает определенное пространство и обладает массой, а энергия — это способность вызывать изменения материи или приводить ее в движение, т. е. способность производить работу. Энергия определяемая как способность производить работу, может быть тепловой, световой, электрической, механической или химической. Физики различают потенциальную энергию, т. е. способность производить работу, определяемую положением или состоянием тела, и кинетическую энергию, т. е. энергию движения. Камень, лежащий на вершине холма, обладает потенциальной энергией, определяемой его положением; если камень скатывается с холма, его потенциальная энергия превращается в кинетическую.

Превращение энергии

Нескончаемый поток энергии в клетке, поток энергии от одной клетки к другой или от одного организма к другому и составляет сущность жизни. Живые клетки обладают сложными и эффективными системами для превращения одного вида энергии в другой. Превращения энергии происходят главным образом в двух структурах — в хлоропластах, имеющихся у зеленых растений, и в митохондриях, имеющихся в клетках как растений, так и животных. Изучением превращений энергии в живых организмах занимается биоэнергетика.

В живом мире различают три основных вида превращения энергии:

   1. Лучистая энергия солнечного света улавливается имеющимся в зеленых растениях зеленым пигментом хлорофиллом и превращается в процессе так называемого фотосинтеза в химическую энергию, которая используется для синтеза из двуокиси углерода и воды углеводов и других сложных молекул. Энергия солнечного света, представляющая собой одну из форм кинетической энергии, превращается таким образом в один из типов потенциальной энергии. Химическая энергия запасается в молекулах углеводов и других питательных веществ в форме энергии связей между входящими в их состав атомами.

   2.    Химическая энергия углеводов и других молекул превращается в процессе клеточного дыхания в биологически доступную энергию макроэргических фосфатных связей. Такого рода превращения энергии осуществляются в митохондриях.

   3.    Превращение энергии, происходящее при использовании клеткой химической энергии этих фосфатных связей для работы: механической работы — при мышечном сокращении, электрической работы — при передаче нервного импульса, осмотической работы — при передвижении молекул против градиента концентраций, химической работы — при синтезе молекул в процессе роста. Часть энергии при этом теряется, рассеиваясь в форме тепла. Растения и животные выработали в процессе эволюции весьма эффективные преобразователи энергии для осуществления этих процессов, а также весьма тонкие регуляторные системы, дающие клетке возможность приспосабливаться к изменениям окружающих условий.

   Область физики, рассматривающая энергию и ее превращения, носит название термодинамики. В ее основе лежит несколько простых принципов, приложимых к любым химическим процессам, где бы они ни происходили — в живых или в неживых системах.
   В экспериментально регулируемых условиях можно измерить и сопоставить количество энергии, поступающей в любую систему и выходящей из нее. При этом всегда оказывается, что энергия не создается и не исчезает, а лишь переходит из одной формы, в другую. В этом состоит первый закон термодинамики, который иногда называют законом сохранения энергии: общее количество энергии в любой изолированной системе остается постоянным. Если данная система претерпевает изменения, переходя из исходного состояния в конечное, это может сопровождаться поглощением энергии из окружающей среды или, напротив, выделением энергии в среду. Различие между содержанием энергии системы в ее исходном и конечном состояниях точно соответствует изменению содержания энергии в окружающей среде. Теплота — это та форма энергии, в которой ее наиболее удобно измерять. Почти все физические или химические процессы сопровождаются выделением тепла в окружающую среду или поглощением тепла извне. Процесс, протекающий с выделением тепла, называется экзотермическим. Процесс, протекающий с поглощением тепла извне, называется эндотермическим. Во многих созданных человеком механизмах энергия чаще всего переносится в виде тепла. Однако в биологических системах дело обстоит иначе — по той простой причине, что живые организмы в основном изотермичны: температура отдельных частей клетки или отдельных клеток ткани примерно одинакова. Иначе говоря, клетки действуют иначе, чем тепловая машина; в них не происходит переноса тепла от более теплой части тела к более холодной, т. е. по градиенту температуры.
   Второй закон термодинамики можно кратко сформулировать следующим образом: «Энтропия вселенной возрастает». Энтропия — это неупорядоченное состояние внутренней энергии (которая не способна производить работу). Второй закон можно выразить и иначе: «Физические и химические процессы в замкнутой системе происходят таким образом, что энтропия системы стремится к максимуму». Следовательно, энтропия — это мера хаотичности или неупорядоченности. Поскольку почти все превращения энергии сопровождаются потерей некоторого количества тепла, обусловленной беспорядочным движением молекул, энтропия окружающей среды при этом повышается. Живые организмы и составляющие их клетки высокоорганизованны и поэтому их энтропия невелика. Они сохраняют это «низкоэнтропийное» состояние за счет повышения энтропии внешней среды. Когда мы едим конфеты и превращаем содержащуюся в них глюкозу в двуокись углерода и воду, которые выделяются во внешнюю среду, мы повышаем энтропию среды. Стремление к состоянию с максимальной энтропией — движущая сила всех процессов. Выделение организмом тепла или поглощение тепла из окружающей среды приводит систему организм — среда к состоянию с максимальной энтропией.
   Кроме того, имеется так называемая свободная энергия. Ее можно рассматривать как ту часть общей энергии системы, которая способна производить работу в изотермических условиях. Энтропия и свободная энергия связаны известной зависимостью; увеличение энтропии при необратимом процессе сопровождается уменьшением количества свободной энергии. Все физические и химические процессы протекают с уменьшением свободной энергии до тех пор, пока не достигается состояние равновесия, при котором свободная энергия системы минимальна, а энтропия максимальна. Свободная энергия — это полезная энергия, а энтропия служит мерой энергии, которую уже нельзя использовать.

Химические реакции

Химическая реакция представляет собой изменение, затрагивающее молекулярную структуру одного или нескольких веществ; при этом одно вещество, обладающее характерными свойствами, превращается в другое, с новыми свойствами, и это сопровождается выделением или поглощением энергии. При реакции соляной кислоты с основанием, например едким натром, образуются вода и соль, в данном случае хлористый натрий. В этом процессе освобождается энергия в виде тепла. Химические свойства HCl и NaOH весьма сильно отличаются от свойств H₂O и NaCl. На языке химии знак плюс» ставится между символами реагирующих веществ (HCl и NaOH) и символами продуктов реакции (H₂O и NaCl), а стрелка указывает направление реакции:

HCl + NaOH —> NaCl + Н₂O + Энергия (тепло).

   Обратите внимание на то, что число атомов каждого элемента слева и справа от стрелки одинаково, т. е. в процессе химической реакции атомы не разрушаются и не создаются, а только меняют своих партнеров. В этом проявляется закон сохранения материи.
   Большинство химических реакций обратимо, что выражается двойной стрелкой. Будет, ли протекать та или иная реакция и в каком направлении она будет идти, зависит от многих факторов, в частности от энергетических отношений между участвующими в реакции веществами, относительных концентраций этих веществ и их растворимости.
   Каждая реакция характеризуется константой К, называемой константой термодинамического равновесия. Эта константа выражает состояние химического равновесия, достигаемого системой. Для реакции А + В   С + D константа равновесия К = [С] • [D] : [А] • [В]. Константа равновесия не подвергается изменениям, ее величина определяется стремлением компонентов реакции достигнуть максимальной для системы энтропии или минимальной свободной энергии. Математически связь константы равновесия с изменениями свободной энергии компонентов реакции выражается формулой ΔG = -RTlnK, где R — газовая постоянная, Т — абсолютная температура, lnK — натуральный логарифм константы равновесия. Символ ΔG обозначает стандартное изменение свободной энергии, т. е. увеличение или уменьшение свободной энергии (в калориях) при превращении одного моля реагирующего вещества в один моль продукта. Рассмотрение этого уравнения показывает, что при высоком значении константы равновесия K величина стандартного изменения свободной энергии ΔG оказывается отрицательной. Подобного рода реакция сопровождается уменьшением свободной энергии. Если же константа равновесия очень мала, реакция не сдвигается значительно к своему завершению и изменение свободной энергии оказывается положительным. Для превращения 1 моля реагирующего вещества в 1 моль продукта необходимо снабдить систему энергией. Если константа равновесия равна 1, то изменение свободной энергии равно нулю и реакция легко обратима.
   Как измерить константу равновесия и изменение свободной энергии биохимической реакции? В клетке реакция взаимопревращения глюкозо-1-фосфата и глюкозо-6-фосфата катализируется ферментом фосфоглюкомутазой. К системе с тщательно измеренным количеством глюкозо-1-фосфата добавляют адекватное количество фермента и определяют содержание глюкозо-1- и глюкозо-6-фосфата в реакционной смеси до тех пор, пока оно не перестанет изменяться, т. е. до установления равновесия. В состоянии равновесия содержание глюкозо-6-фосфата в 19 раз превышает содержание глюкозо-1-фосфата; следовательно, константа равновесия К равна 19. Подставляя это число в уравнение ΔG = — RTlnK, получаем ΔG = -1745 кал на 1 моль. Таким образом, превращение 1 моля глюкозо-1-фосфата в 1 моль глюкозо-6-фосфата при 25° С сопровождается уменьшением свободной энергии на 1745 кал.
   Скорость химической реакции зависит от ряда факторов, одним из которых является температура. Поэтому следует всегда указывать, при какой температуре происходила реакция. При повышении температуры на 10 °С скорость большинства реакций возрастает примерно вдвое. Это относится и к реакциям, протекающим в пробирке, и к биохимическим процессам, протекающим в организме, что указывает на отсутствие принципиального различия между химическими реакциями в живых существах и реакциями, происходящими в неживой природе. Наличие или отсутствие в системе фермента или какого-либо другого катализатора не влияет ни на величину константы равновесия К, ни на изменение свободной энергии ΔG. Ферменты и другие катализаторы лишь повышают скорость, с которой система приближается к равновесию, но они не могут сдвинуть точку равновесия. При изучении биологических систем за единицу энергии чаще всего принимают калорию, которая соответствует количеству тепла, необходимого для того, чтобы нагреть 1 кг воды на 1° С (точнее говоря, от 14,5 до 15,5° С). Другие формы энергии — световую, химическую, электрическую, механическую (кинетическую или потенциальную) — можно превратить в тепловую и измерить по повышению температуры воды. Реакции, характеризующиеся высокой константой равновесия К и отрицательной величиной стандартного изменения свободной энергии ΔG, называются экзергоническими. Реакция с очень низкой константой равновесия и, следовательно, с положительной величиной стандартного изменения свободной энергии не протекает спонтанно и не завершается при стандартных условиях без притока энергии извне. Такие процессы называются эндергоническими. В биологических системах эндергонические процессы должны быть сопряжены с экзергоническими таким образом, чтобы эндергонические процессы получали необходимую для своего течения энергию от экзергонических процессов. В подобного рода сопряженных системах эндергонический процесс может осуществляться только при условии, что уменьшение свободной энергии сопряженного с ним экзергонического процесса превышает прирост свободной энергии данного эндергонического процесса.

Катализ

Многие вещества, которые в живых клетках быстро подвергаются обменным превращениям, поразительно инертны вне организма. Раствор глюкозы можно неопределенно долгое время хранить в бутылке, если предотвратить попадание в него бактерий и плесневых грибов; чтобы разрушить глюкозу, ее необходимо подвергнуть действию высокой температуры, сильных кислот или щелочей. В живых клетках такие сильные воздействия невозможны. Поэтому осуществление в клетке химических реакций происходит с помощью так называемых ферментов — веществ, принадлежащих к классу катализаторов.
   Катализатор — это вещество, которое регулирует скорость химической реакции, но не оказывает влияния на положение равновесия реакции и не расходуется в процессе реакции. Почти каждое вещество может служить катализатором для той или иной реакции. Например, вода служит отличным катализатором для реакции между чистым сухим газообразным водородом и газообразным хлором, приводящей к образованию хлористого водорода.
   Тонкие порошки металлов — железа, никеля, платины, палладия и других — широко применяются в качестве катализаторов в производственных процессах, например при гидрогенизации хлопкового масла для приготовления маргарина или при крекинге нефти для получения бензина. Поскольку катализатор может использоваться многократно, очень небольшого его количества достаточно для ускорения реакции между огромными количествами веществ.
   Для любой химической реакции, даже экзергонической с отрицательной величиной ΔG, существует энергетический барьер, который должен быть, преодолен, прежде чем сможет начаться реакция. Этот энергетический барьер называется энергией активации. В любой популяции молекул одни молекулы обладают сравнительно высокой энергией, другие — более низкой, образуя нормальную кривую распределения. Вступать в реакцию, приводящую к образованию определенного продукта, могут только молекулы с относительно высоким содержанием энергии. Для ускорения реакции нужно повысить энергию у большей части молекул в популяции, с тем чтобы преодолеть энергетический барьер. Этого можно достигнуть, нагревая реакционную смесь. Поглощенное молекулами тепло повышает их внутреннюю энергию, тем самым увеличивая вероятность столкновения и реакции между ними. Преодолеть энергетический барьер можно и другим путем — добавлением катализатора. При этом уменьшается энергия активации данной реакции, и в результате доля молекул, способных реагировать в каждый данный момент, возрастает. Катализатор осуществляет эти изменения путем образования нестойкого промежуточного комплекса с субстратом; затем этот комплекс распадается на продукт реакции и свободный катализатор, который, таким образом, может вступать во взаимодействие с другой молекулой реагирующего вещества.
   Ферменты — это белковые катализаторы, синтезируемые живыми клетками. Они регулируют скорость и специфичность тысяч химических реакций, протекающих в клетке. Фермент способен действовать в качестве катализатора не только в клетке, где он образуется. Многие ферменты можно экстрагировать из клеток, и при этом они не теряют своей активности. Их можно очистить и получить в кристаллической форме, после чего можно изучать их каталитические свойства. Катализируемые ферментами реакции лежат в основе всех жизненных процессов: дыхания, роста, мышечного сокращения, проведения нервного возбуждения, фотосинтеза, фиксации азота, дезаминирования, пищеварения и т. д. Для того чтобы объяснить эти явления, нет нужды постулировать существование какой-то таинственной жизненной силы.

Свойства ферментов

Все те ферменты, которые до сих пор выделены и получены в кристаллическом виде, оказались белками. Названия ферментов обычно образуют, прибавляя окончание -аза к названию субстрата — вещества, на которое данный фермент действует. Например, сахароза расщепляется на глюкозу и фруктозу под действием фермента сахаразы. Обычно ферменты бесцветны, но иногда они имеют желтую, зеленую, синюю, коричневую или красную окраску. Большинство ферментов растворимо в воде или в разбавленном солевом растворе, но некоторые, например ферменты, находящиеся в митохондриях, связаны между собой липопротеидом (фосфолипидно-белковый комплекс) и нерастворимы в воде.
   Каталитическая способность некоторых ферментов поистине феноменальна. Например, одной молекулы каталазы, экстрагированной из печени быка, достаточно для разложения 5 000 000 молекул субстрата — перекиси водорода — в минуту при 0° С. Число молекул субстрата, на которое может воздействовать одна молекула фермента в минуту, называется числом оборота фермента. Таким образом, число оборота каталазы составляет 5 000 000. Большинство ферментов имеет высокие числа оборота; они являются очень эффективными катализаторами, даже если содержание их в клетке ничтожно. Перекись водорода — ядовитое вещество, которое образуется как побочный продукт при некоторых ферментативных реакциях. Разрушая перекись водорода, каталаза тем самым защищает клетку.
   Перекись водорода может также разлагаться в присутствии атомов железа, но лишь чрезвычайно медленно. Понадобилось бы 300 лет, чтобы 1 атом железа расщепил такое число молекул перекиси водорода, какое молекула каталазы (содержащая 1 атом железа) расщепляет за одну секунду. В этом примере ясно выступает одно из основных свойств ферментов — их высокая каталитическая активность.
   Ферменты различаются по своей специфичности, по числу различных субстратов, на которые они могут действовать. Некоторые ферменты абсолютно специфичны; например, уреаза, разлагающая мочевину на аммиак и углекислоту, не действует ни на какое другое вещество; каждый из трех обычных дисахаридов — сахароза, мальтоза и лактоза — расщепляется лишь своим особым ферментом. Другие ферменты обладают относительной специфичностью и действуют на несколько близких друг другу веществ. Пероксидаза расщепляет несколько разных перекисей, в том числе перекись водорода. Этот фермент содержится в самых разнообразных тканях животных и растений. Пероксидазную активность можно обнаружить, измельчив немного сырого картофеля и добавив к нему некоторое количество перекиси водорода; превращение перекиси водорода в воду и кислород под действием пероксидазы сопровождается энергичным выделением пузырьков.
   Наконец, специфичность некоторых ферментов сводится к тому, чтобы субстрат обладал химическими связями определенного типа. Липаза, выделяемая поджелудочной железой, расщепляет эфирные связи между глицерином и жирными кислотами в разнообразных жирах.
   Теоретически реакции, контролируемые ферментами, обратимы, и фермент никак не влияет на направление реакции; он только увеличивает скорость, с которой реакция достигает равновесия. Точка равновесия реакции определяется законами термодинамики, которые не могут быть рассмотрены в этой книге. Многие реакции, протекая в одном направлении, сопровождаются выделением энергии; поэтому для того, чтобы заставить реакцию идти в обратном направлении, необходимо поставлять извне соответствующее количество энергии в подходящей форме.
   Для осуществления реакции, требующей затраты энергии, необходимо, чтобы примерно одновременно с ней происходила какая-нибудь реакция, сопровождающаяся выделением энергии. В большинстве биологических систем реакции, доставляющие энергию, приводят к синтезу макроэргических фосфатных связей (—Ф), например концевых связей аденозинтрифосфата. Затем энергия этих фосфатных связей может использоваться клеткой для проведения нервного импульса, мышечного сокращения, синтеза белков и т. д. Биохимики называют сопряженными две такие реакции, которые должны протекать совместно, с тем чтобы одна реакция доставляла энергию или одно из исходных веществ, необходимых для другой.
   Ферменты обычно работают согласованно; при этом продукт одной ферментативной реакции служит субстратом для последующей. Клетку можно представить себе в виде завода с множеством различных сборочных (и разборочных) линий, действующих одновременно. Любой такой «конвейер» состоит из ряда ферментов, каждый из которых осуществляет одну стадию процесса, например превращает молекулу А в молекулу В и затем передает ее следующему ферменту, превращающему молекулу В в молекулу С, и т. д. Из прорастающих семян ячменя можно выделить два фермента, которые превращают крахмал в глюкозу. Первый из них, амилаза, расщепляет крахмал до мальтозы, а второй, малътаза, расщепляет мальтозу до глюкозы. В процессе превращения глюкозы в молочную кислоту участвует 11 ферментов, действующих последовательно. Один и тот же ряд из 11 ферментов мы исходим в клетках человека, в зеленых листьях и в бактериях.
   Некоторые ферменты, например пепсин, состоят только из белка. Другие состоят из двух компонентов, один из которых представляет собой белок (апофермент), а второй (кофермент) — органическую молекулу меньшей величины, обычно содержащую фосфат. Коферменты можно отделить от соответствующих ферментов; как показал анализ, в состав их молекулы входит тот или иной витамин например тиамин, ниацин, рибофлавин, пиридоксин и т. п. Это открытие привело к обобщению, согласно которому все витамины функционируют в клетках организма в качестве компонентов коферментов.
   Ни апофермент, ни кофермент по отдельности не обладают каталитическим действием; они способны к ферментативной активности лишь совместно. Некоторым ферментам для проявления активности необходимо, помимо кофермента, еще присутствие определенного иона. Например, ферменты, участвующие в расщеплении глюкозы, нуждаются в магнии (Mg2+). Для активности амилазы, секретируемой слюнными железами, необходим ион хлора (С1-). Почти все (а может быть, и все) элементы, необходимые растениям и животным в очень малых количествах, — так называемые микроэлементы (марганец, медь, кобальт, цинк, железо и др.) — играют роль такого рода активаторов ферментов, составляя обычно часть молекулы фермента.
   В заключение можно сказать, что ферменты в качестве катализаторов оказывают влияние лишь на скорость химических реакций, но не на их равновесие. Они представляют собой чрезвычайно эффективные катализаторы, высокоспециализированные к определенным субстратам. Ферменты подвержены действию специфических активаторов и ингибиторов; они определяют направление химических реакций. Каждый фермент находится под контролем особого гена.

Факторы, влияющие на активность ферментов

Температура. Ферменты теряют активность при нагревании; при температуре от 50 до 60° С большинство ферментов быстро инактивируются. Инактивация ферментов необратима, так как после охлаждения активность не восстанавливается. Этим можно объяснить, почему непродолжительное воздействие высокой температуры убивает большинство организмов: часть их ферментов инактивируется и обмен веществ продолжаться не может.
   Известно несколько исключений из этого правила. Некоторые виды примитивных растений — сине-зеленых водорослей — живут в горячих источниках, например в источниках Йеллоустонского национального парка, где температура воды достигает почти 100° С. Эти водоросли обусловливают яркую окраску травертиновых террас вокруг горячих источников. При температурах ниже той, при которой наступает инактивация ферментов (около 40° С), скорость большинства ферментативных реакций, как и скорость других химических реакций, примерно удваивается с повышением температуры на каждые 10° С.
   Замораживание обычно не приводит к инактивации ферментов; при низких температурах ферментативные реакции идут очень медленно или не идут вовсе, но при повышении температуры до нормальной каталитическая активность возобновляется.
   Кислотность. Ферменты чувствительны к изменениям pH, т. е. к изменению кислотности или щелочности среды. Пепсин — фермент, переваривающий белки, выделяемый слизистой оболочкой желудка, — замечателен тем, что он активен только в очень кислой среде и лучше всего действует при pH 2. Трипсин, расщепляющий белки и выделяемый поджелудочной железой, служит примером фермента, проявляющего оптимальную активность в щелочной среде, при pH около 8,5. Большинство внутриклеточных ферментов имеют оптимумы pH близ нейтральной точки, а в кислой или щелочной среде их активность значительно ниже; под действием сильных кислот и оснований они необратимо инактивируются.
   Концентрация фермента, субстрата и кофакторов. Если pH и температура ферментной системы постоянны и субстрат имеется в избытке, скорость реакции прямо пропорциональна количеству фермента. Эту зависимость используют для определения содержания того или иного фермента в тканевом экстракте. При постоянстве pH, температуры и концентрации фермента в системе начальная скорость реакции возрастает вплоть до известного предела пропорционально количеству субстрата. Если ферментная система нуждается в каком-либо коферменте или специфическом ионе-активаторе, то концентрация этого вещества или иона может при определенных обстоятельствах определять общую скорость реакции.
   Яды, отравляющие ферменты. Некоторые ферменты специфически чувствительны к определенным ядам: цианиду, иодуксусной кислоте, фториду, люизиту и т. д., и даже очень низкие концентрации этих ядов инактивируют ферменты. Цитохромоксидаза — один из ферментов системы переноса электронов — особенно чувствительна к цианиду; при отравлении цианидом смерть наступает вследствие инактивации ферментов, относящихся к группе цитохромов. Одну из ферментативных реакций, участвующих в расщеплении глюкозы, тормозит фторид, а другую — иодуксусная кислота; биохимики использовали такого рода ингибиторы для изучения свойств и последовательности действия множества различных ферментных систем.
   Оказавшись в ненадлежащем месте, ферменты сами могут действовать как яды. Например, внутривенной инъекции 1 мг кристаллического трипсина достаточно для того, чтобы убить крысу. Действие различных ядов змей, пчел и скорпионов обусловлено тем, что эти яды содержат ферменты, разрушающие клетки крови или другие ткани.

Потоки энергии в живых системах

Люди, подобно другим животным, получают энергию из продуктов, которыми они питаются. Часть нашей пищи, например горох, картофель, яблоки или груши, мы получаем непосредственно от растений. Мясо и рыба — продукты животного происхождения, однако животные, дающие нам эти продукты, в свою очередь получили энергию, поедая различные растения. В конечном итоге всю пищу и энергию животные получают от растений. Для роста растений необходимы вода, двуокись углерода, различные соли и азот, но особенно важен для них обильный приток лучистой энергии солнечного света. Таким образом, солнечный свет — источник всей биологической энергии на нашей планете. Лучистая энергия солнечного света возникает из ядерной энергии: при очень высоких температурах в недрах Солнца атомы водорода превращаются в атомы гелия, что сопровождается освобождением энергии первоначально в виде гамма-лучей. Реакция протекает согласно уравнению 4H → Не4 + 2e + hv, где h — постоянная Планка, a v — длина волны гамма-излучения. В конечном счете в результате взаимодействия гамма-лучей с электронами снова выделяется энергия в виде фотонов световой энергии, которая испускается Солнцем.
   Однако на Земле улавливается лишь небольшая часть достигающей ее энергии солнечного света. Обширные области поверхности земного шара вообще лишены растительности, а сами растения могут использовать в процессе фотосинтеза всего около 3% падающей на них энергии. Лучистая энергия превращается в потенциальную энергию химических связей органических соединений, синтезируемых растением. После того как растение поедается животным или разлагается бактериями, эти органические соединения окисляются с освобождением энергии, количество которой соответствует количеству энергии, израсходованной на синтез этих веществ (первый закон термодинамики); однако часть этой энергии превращается в тепло, т. е. не может быть использована в дальнейшем (второй закон термодинамики). Если животное будет съедено другим животным, произойдет дальнейшее уменьшение полезной энергии: в организме второго животного органические вещества окислятся с выделением энергии, которая будет использована на синтез клеточных компонентов этого животного. В конце концов вся лучистая энергия, первоначально улавливаемая растениями в процессе фотосинтеза, превращается в тепло и рассеивается в окружающем пространстве.
   Грубый подсчет показывает, что общее количество углерода, фиксируемого всеми растениями земного шара, обитающими на суше и в воде, составляет около 200 млрд. т. в год. Около одной десятой этого общего количества синтезируют наземные растения, остальное приходится на долю морских растений, главным образом микроскопических водорослей. Для образования каждого моля глюкозы (180 г) необходимо поглощение 686 000 кал световой энергии. Если сделать простое допущение, что углерод фиксируется в форме глюкозы, то окажется, что в год потребуется 10¹⁹ кал биологической энергии. С учетом соответствующей поправки на потери общая величина потока биологической энергии возрастет в 100 раз или более и составит около 10²¹ кал солнечной энергии, улавливаемой в течение года. Это в свою очередь составляет лишь примерно одну тысячную всей солнечной энергии (около 10²⁴ кал в год), падающей на Землю в течение года. Было подсчитано, что благодаря активности зеленых растений обновление всей содержащейся в атмосфере двуокиси углерода и ее растворение в водоемах земного шара происходит за 300 лет, а обновление всего кислорода атмосферы — примерно за 2000 лет.